Строение и функции белков

Information about Строение и функции белков

Published on February 23, 2014

Author: gummatov

Source: authorstream.com

Content

Строение и функции белков: Строение и функции белков Строение белков: Строение белков Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот . В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78. Аминокислотный состав белков: Аминокислотный состав белков Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот , хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот. Аминокислотный состав белков: Аминокислотный состав белков В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент ( простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами ( металлопротеины ), углеводами (гликопротеины), липидами ( липопротеины ), нуклеиновыми кислотами ( нуклеопротеины ). Аминокислотный состав белков: Аминокислотный состав белков Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH 2 ), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы. аминогруппа к арбоксильная группа Пептидная связь: Пептидная связь Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды , тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом). Пространственная организация белковых молекул: Пространственная организация белковых молекул Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию . Выделяют 4 уровня пространственной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный . Первичная структура белка : Первичная структура белка Это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная. Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов . Вторичная структура : Вторичная структура Это упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия). Третичная структура : Третичная структура укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных ) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. Четвертичная структура : Четвертичная структура Она характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема , содержащая железо. Свойства белков: Свойства белков Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Свойства белков: Свойства белков Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН , радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации , присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации . Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой . Функции белков: Функции белков Функция Примеры и пояснения Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Related presentations


Other presentations created by gummatov

Music
09. 03. 2014
0 views

Music

hobbies
09. 03. 2014
0 views

hobbies

Holidays USA
09. 03. 2014
0 views

Holidays USA

Inventions
09. 03. 2014
0 views

Inventions

Animal's world
10. 03. 2014
0 views

Animal's world

The Present Simple Tense
10. 03. 2014
0 views

The Present Simple Tense

Historical Places in London
10. 03. 2014
0 views

Historical Places in London

Your health
10. 03. 2014
0 views

Your health

Salvador Dali
08. 03. 2014
0 views

Salvador Dali

HOW DO YOU TREAT the EARTH
08. 03. 2014
0 views

HOW DO YOU TREAT the EARTH

There_is-there_
08. 03. 2014
0 views

There_is-there_

Different_kinds
08. 03. 2014
0 views

Different_kinds

The ABC party
08. 03. 2014
0 views

The ABC party

the_british_royal_family
08. 03. 2014
0 views

the_british_royal_family

will,going to
09. 03. 2014
0 views

will,going to

Экономика
07. 03. 2014
0 views

Экономика

Банки
07. 03. 2014
0 views

Банки

Охрана растений
24. 02. 2014
0 views

Охрана растений

Клетка организма
23. 02. 2014
0 views

Клетка организма

История генетики
23. 02. 2014
0 views

История генетики

Класс Птицы
22. 02. 2014
0 views

Класс Птицы

Моллюски
23. 02. 2014
0 views

Моллюски

Тела и вещества
22. 02. 2014
0 views

Тела и вещества

Ткани животных
19. 02. 2014
0 views

Ткани животных

Растения-символы
19. 02. 2014
0 views

Растения-символы

Введение
19. 02. 2014
0 views

Введение

ткани человека
19. 02. 2014
0 views

ткани человека

моллюски
19. 02. 2014
0 views

моллюски

Гаметогенез
23. 02. 2014
0 views

Гаметогенез

Личные финансы
27. 02. 2014
0 views

Личные финансы

Вид
23. 02. 2014
0 views

Вид

Жан Батист Ламарк
16. 02. 2014
0 views

Жан Батист Ламарк

Эволюция
16. 02. 2014
0 views

Эволюция

Строение клетки
16. 02. 2014
0 views

Строение клетки

Хвойные деревья
16. 02. 2014
0 views

Хвойные деревья

Моллюски
16. 02. 2014
0 views

Моллюски

Факторы здоровья
15. 02. 2014
0 views

Факторы здоровья

Теория эволюции
15. 02. 2014
0 views

Теория эволюции

Органоиды клетки
16. 02. 2014
0 views

Органоиды клетки

Животные Африки
24. 02. 2014
0 views

Животные Африки

Редкие животные
23. 02. 2014
0 views

Редкие животные

Питание растений
16. 02. 2014
0 views

Питание растений

Органы выделения
24. 02. 2014
0 views

Органы выделения

Клеточная теория
23. 02. 2014
0 views

Клеточная теория

строение птиц
16. 02. 2014
0 views

строение птиц

Класс Насекомые
19. 02. 2014
0 views

Класс Насекомые

Цитоплазма
24. 02. 2014
0 views

Цитоплазма

Генная Инженерия
23. 02. 2014
0 views

Генная Инженерия

Органы дыхания
16. 02. 2014
0 views

Органы дыхания

гмо презентация
16. 02. 2014
0 views

гмо презентация

Обмен веществ
16. 02. 2014
0 views

Обмен веществ

Защита организма
13. 02. 2014
0 views

Защита организма

Жизнь луга
24. 02. 2014
0 views

Жизнь луга

Животные луга
24. 02. 2014
0 views

Животные луга

царство Бактерии
19. 02. 2014
0 views

царство Бактерии

Вьетнам
16. 03. 2014
0 views

Вьетнам

Байкал
16. 03. 2014
0 views

Байкал

ВЕНЕСУЭЛА
16. 03. 2014
0 views

ВЕНЕСУЭЛА

Ветер
16. 03. 2014
0 views

Ветер

Беларусь
16. 03. 2014
0 views

Беларусь

Бельгия
16. 03. 2014
0 views

Бельгия

ЦАРСТВО РАСТЕНИЙ
24. 02. 2014
0 views

ЦАРСТВО РАСТЕНИЙ

Царство Грибов
23. 02. 2014
0 views

Царство Грибов

царство грибов
23. 02. 2014
0 views

царство грибов

зоны корня
23. 02. 2014
0 views

зоны корня

Животные степей
14. 02. 2014
0 views

Животные степей

Растения степей
14. 02. 2014
0 views

Растения степей

Клеточная теория
14. 02. 2014
0 views

Клеточная теория

Пищеварение
14. 02. 2014
0 views

Пищеварение

Насекомые
14. 02. 2014
0 views

Насекомые

Цепи питания
13. 02. 2014
0 views

Цепи питания

Строение семян
15. 02. 2014
0 views

Строение семян

В мире природы
13. 02. 2014
0 views

В мире природы

Кто что ест
16. 02. 2014
0 views

Кто что ест

Кто живет в почве
16. 02. 2014
0 views

Кто живет в почве

Критерии вида
11. 02. 2014
0 views

Критерии вида